Přechodné potenciálové kanály (TRP) jsou rodina neselektivních iontových kanálů zodpovědných za monovalentní a divalentní příliv kationtů do buněk. Členové této rodiny se účastní mnoha smyslových procesů jako vidění a slyšení u bezobratlých nebo u savců kontrola teploty, mechano- a chemo-vnímání. TRP kanály mohou být rozděleny do sedmi podrodin s ohledem na jejich primární strukturu: TRPV, TRPC, TRPA, TRPM, TRPP, TRPML a TRPN. Všechny mají 6 transmembránových helixů (S1–S6) a kličku tvořící pór mezi S5 a S6, s různými velikostmi intracelulárních amino a karboxy konců, tvoří tetramery. Jak N-, tak C-koncové intracelulární domény se skládají z mnoha různých domén, které jsou zodpovědné za vazbu různých sloučenin, které pak regulují funkci kanálů. Naším cílem je hledat možná vazebná místa pro ATP, kalmodulin a PIP.

Výsledky

Identifikovali jsme několik positivně nabitých aminokyselinových zbytků na N- a C- koncových doménách, které mají zásadní vliv na vazbu CaM/S100A1. Data také naznačují, že interakce je závislá na vápníku. Kompetiční eseje naznačují, že CaM a S100A1 jsou schopny soutěžit o stejné vazebné místo v rámci N-koncového segmentu TRPM3. 

Homologní model TRPM3 41–70 (A) a TRPM3 302–324 (B) s Ca²⁺-CaM (Holakovska et al., 2012).