Intranet English

Proteinové struktury

Proteinové struktury

http://www.biomed.cas.cz/d312/index.php?section=home

Naše skupina se zabývá strukturní biologií (vztahy mezi strukturou a funkcí určitých skupin bílkovin), konkrétně se zaměřujeme na proteiny, které se účastní přenosu signálu v buňce. Mezi metody, které využíváme, patří příprava proteinů a jejich komplexů, základní biofyzikální charakterizace, charakterizace mezimolekulových interakcí a studium struktury a interakčních povrchů. Všechny tyto metody nám umožňují lépe pochopit detaily, jak je regulována aktivita a funkce protein-proteinových komplexů. Zabýváme se především výzkumem v těchto oblastech:

 

  • Strukturní biologie 14-3-3 proteinů a jejich vazebných partnerů
  • Mechanismus regulace proteinkinas CaMKK1, CaMKK2 a ASK1
  • Studium inhibice proteasy caspasy-2 pomocí proteinu 14-3-3
  • Studium DNA-vazebné domény transkripčního faktoru FOXO4
  • Interakce cytoplasmatických domén TRP kanálů

Aktuální projekty

Mechanismus regulace proteinkinasové aktivity ASK1

Náš výzkum umožnil strukturní náhled na komplexy ASK1 kinasy s jejími dvěma přirozenými inhibitory: proteinem 14-3-3 a thioredoxinem. Naše data by mohla být důležitá k porozumění procesu inhibice ASK1 stejně tak jako úlohu proteinů 14-3-3 v regulaci ostatních enzymů. Více

Studium regulačních proteinů účastnících se G-proteinové signalizace: RGS3 a fosducinu.

Regulátor G-proteinové signalizace (RGS3) se váže na Gα-GTP komplex a zvyšuje tak jeho vnitřní GTPasovou aktivitu - ukončuje přenos signálu. Fosducin (Pdc) je vysoce konzervovaný fosfoprotein, který hraje důležitou roli v regulaci G-proteinové signalizace, kontroly transkripce a regulaci krevního tlaku. Pdc i RGS3 jsou negativně regulovány fosforylací a vazbou proteinu 14-3-3.  Více

Úspěchy

Publikace

Petrvalská, Olivia - Košek, Dalibor - Kukačka, Zdeněk - Tošner, Z. - Man, Petr - Večeř, J. - Herman, P. - Obšilová, Veronika - Obšil, Tomáš . Structural Insight into the 14-3-3 Protein-dependent Inhibition of Protein Kinase ASK1 (Apoptosis Signal-regulating kinase 1) . Journal of Biological Chemistry. 2016, roč. 291, 39, p. 20753-20765 . IF = 4.258 [ASEP] [ doi ]
Kylarová, Salome - Košek, Dalibor - Petrvalská, Olivia - Pšenáková, Katarína - Man, Petr - Večeř, J. - Herman, P. - Obšilová, Veronika - Obšil, Tomáš . Cysteine residues mediate high‐affinity binding of thioredoxin to ASK1 . FEBS Journal. 2016, roč. 283, 20, p. 3821-3838 . IF = 4.237 [ASEP] [ doi ]
Kirubakaran, P. - Pfeiferová, L. - Boušová, Kristýna - Bednárová, L. - Obšilová, Veronika - Vondrášek, J. Artificial proteins as allosteric modulators of PDZ3 and SH3 in two-domain constructs: A computational characterization of novel chimeric proteins . Proteins-Structure, Function and Bioinformatics. 2016, roč. 84, 10, p. 1358-1374 . IF = 2.499 [ASEP] [ doi ]
Jirků, Michaela - Lánský, Zdeněk - Bednárová, L. - Šulc, Miroslav - Monincová, L. - Majer, P. - Vyklický ml., Ladislav - Vondrášek, J. - Teisinger, Jan - Boušová, Kristýna . The characterization of a novel S100A1 binding site in the N-terminus of TRPM1 . International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2016, roč. 78, Sep 2016, p. 186-193 . IF = 3.905 [ASEP] [ doi ]
Jirků, Michaela - Bumba, Ladislav - Bednárová, Lucie - Kubala, M. - Šulc, Miroslav - Franěk, M. - Vyklický ml., Ladislav - Vondrášek, Jiří - Teisinger, Jan - Boušová, Kristýna . Characterization of the part of N-terminal PIP2 binding site of the TRPM1 channel . Biophysical Chemistry. 2015, Vol. 207, Dec, p. 135-142 . IF = 2.363 [ASEP] [ doi ]
Kacířová, Miroslava - Košek, Dalibor - Kádek, Alan - Man, Petr - Večeř, J. - Herman, P. - Obšilová, Veronika - Obšil, Tomáš . Structural Characterization of Phosducin and Its Complex with the 14-3-3 Protein . Journal of Biological Chemistry. 2015, Vol. 290, 26, p. 16246-16260 . IF = 4.258 [ASEP] [ doi ]
Boušová, Kristýna - Jirků, Michaela - Bumba, Ladislav - Bednárová, Lucie - Šulc, Miroslav - Franěk, M. - Vyklický ml., Ladislav - Vondrášek, Jiří - Teisinger, Jan . PIP2 and PIP3 interact with N-terminus region of TRPM4 channel . Biophysical Chemistry. 2015, Vol. 205, Oct 2015, p. 24-32 . IF = 2.363 [ASEP] [ doi ]
Gryčová, Lenka - Holendová, Blanka - Lánský, Zdeněk - Bumba, Ladislav - Jirků, Michaela - Boušová, Kristýna - Teisinger, Jan . Ca2+ Binding Protein S100A1 Competes with Calmodulin and PIP2 for Binding Site on the C-Terminus of the TPRV1 Receptor . ACS Chemical Neuroscience. 2015, Vol. 6, 3, p. 386-392 . IF = 4.348 [ASEP] [ doi ]
Obšilová, Veronika - Kopecká, Miroslava - Košek, Dalibor - Kacířová, M. - Kylarová, Salome - Řežábková, L. - Obšil, T. Mechanisms of the 14-3-3 protein function: regulation of protein function through conformational modulation . Physiological Research 2014, roč. 63, suppl.1, s155-s164. ISSN 0862-8408. IF = 1.293 [ASEP]
Košek, Dalibor - Kylarová, Salome - Pšenáková, Katarína - Řežábková, L. - Herman, P. - Večeř, J. - Obšilová, Veronika - Obšil, T. Biophysical and Structural Characterization of the Thioredoxin-binding Domain of Protein Kinase ASK1 and Its Interaction with Reduced Thioredoxin . Journal of Biological Chemistry 2014, roč. 289, 35, p. 24463-24474. ISSN 0021-9258. IF = 4.573 [ASEP] [ doi ]

Fotogalerie oddělení

Celá fotogalerie

Kontakty

Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
Oddělení proteinových struktur

Vídeňská 1083
14220 Praha 4
tel. +420 241 062 191
fax. +420 241 062 477
 

veronika.obsilova@fgu.cas.cz

Lidé

RNDr. Veronika Obšilová, Ph.D.
vedoucí oddělení

 
Prof. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.
zástupce vedoucí oddělení

RNDr. Miroslava Alblová (roz. Kopecká), Ph.D.
vědecký pracovník

Mgr. Kristýna Boušová, Ph.D.
vědecký pracovník

Ing. Jan Teisinger, CSc.
vědecký pracovník

Ing. Michaela Jirků
postgraduální student

Mgr. Salome Kylarová
postgraduální student
Mgr. Dana Kalábová (roz. Žáková) 
postgraduální student

Mgr. Aneta Šmídová
postgraduální student

Mgr. Olívia Petrvalská
postgraduální student
Mgr. Katarína Pšenáková
postgraduální student
Bc. Kateřina Jarosilová
pregraduální student

Klára Kohoutová
pregraduální student

Mgr. Linda Malá
technický pracovník
   

 

 

© 2014 Fyziologický ústav AV ČR