Biochemie

Protein-protein interakce vedoucí k tvorbě nefyziologických komplexů, oligomerů a agregátů jsou důsledkem specifických stavů proteinu, které nesměřují do termodynamického minima. V těchto tzv tranzitních stavech dochází k expozici aminokyselinových zbytků, které zvyšují pravděpodobnost tvorby oligomerů a jsou řízeny jejich intermolekulárními interakcemi. Analogická k tomuto jevu je situace při interakci nestrukturovaných proteinů, které v určitém přiblížení tranzitní stavy normálních proteinů připomínají. Cílem práce je bioinformatická analýza takových komplexů vycházející ze znalosti jejich struktur nebo modelů takových struktur a porovnání interakcí globulárních proteinů, které jsou v nebo poblíž termodynamického minima .