Purinergní P2X receptory (P2X1-7) patří do rodiny ligandem-aktivovaných iontových kanálů. Jejich vazebná místa, včetně alosterických, nejsou stále plně objasněna. Ivermektin je pozitivní alosterický modulátor P2X4 receptoru, který ale nevykazuje modulační efekt u jiných P2X receptorů, což umožňuje identifikovat tento receptor v různých tkáních. Ivermektin sám o sobě kanál P2X4 receptoru neotevírá, ale jeho preaplikace se projevuje na odpověd vyvolanou podáním agonisty dvěma rozdílnými efekty – zvýšením amplitudy a změnou citlivosti receptoru k ATP. Některé současné studie, na základě dvojího efektu ivermektinu, hovoří o možných dvou vazebných místech pro tuto látku. Zabýváme se určením aminokyselin důležitých pro vazbu a účinek ivermektinu v buněčných linií nesoucích přirozené a mutované P2X4 receptory, a využíváme elektrofyziologických a molekulárně biologických metod. Porozumění vazby ivermektinu by mohlo pomoci vytvořit nové látky s farmakologickou schopností alostericky modulovat P2X4 receptor a jiné ivermektin-citlivé receptory jako jsou GABAA, nikotinové a glycinové receptory.

Navázání ligandu na P2X7 receptory vyvolá otevření dilatovaného iontového póru s následným kontrolovaným vstupem vápenatých iontů a buněčnou apoptózou. Charakterizace posunu reverzního potenciálu po stimulaci P2X7 receptoru, kdy je extracelulární sodný iont nahrazen velkým organickým kationtem NMDG⁺, je nástroj umožňující studium časového průběhu dilatace póru kanálu. Tyto experimenty, doplněné strukturní analýzou, umožňují mechanistický náhled do receptorové citlivosti a jsou zásadní pro pochopení toho, jak P2X7 kanály regulují apoptózu.