Oddělení mikroskopie
Oddělení mikroskopie
Vedoucí: doc. RNDr. Jan Malínský, Ph.D.E-mail: malinsky@biomed.cas.cz
Tel.: +420 241 062 597 |
Zástupce vedoucího oddělení:
Ing. Petra Veselá
E-mail: veselap@biomed.cas.cz
Tel.: +420 241 062 119
Vědecký pracovník:
doc. RNDr. Jan Malínský, Ph.D.
Mgr. Jakub Zahumenský, Ph.D.
Postgraduální studenti:
Ing. Thuraya Awadová (MD)
Mgr. Katarína Vaškovičová
Pregraduální student:
Bc. Lenka Doudová
Techničtí pracovníci:
Jitka Eisensteinová
Mgr. Dagmar Folková
Ing. Juraj Grígel
Lenka Hlavínová (MD)
Ing. Petra Veselá
Významné výsledky v roce 2014
1. Membránový potenciál určuje zastoupení gelových sfingolipidových mikrodomén v plasmatické membráně
Dva vzájemně se doplňující pohledy mikrodomén v plasmatické membráně.
|
2. Mezidruhový přenos membránové mikrodomény
Diferenciální stabilizace membránového prostoru CAN1 (MCC) pomocí specifických proteinů
|
Významné výsledky v roce 2013
1. Obsah sfingolipidů zásadním způsobem ovlivňuje laterální doménové uspořádání plasmatické membrány.
Obr. Dva komplementární pohledy na mikrodomény v plasmatické membráně.
Konfokální fluorescenční obraz integrálního membránového pro teinu, který se akumuluje ve specifických laterálních mikrodoménách plasmatické membrány kvasinek. A. Dvě charakteristické struktury membránových mikrodomén visualizovaných pomocí elektronové mikroskopie – žlábkové invaginace kvasniční plasmatické membrány (šipky) a proteolipidové shluky vykazující hexagonální symetrii hroty: (B., C.) Měřítka: 5μm A. 500μm
|
2. Membránové mikrodomény, rafty a detergentům odolné membrány v buňkách opatřených buněčnou stěnou
Obr. Stabilizace membránového kompartmentu Can1 (MCC) pomocí specifických proteinů
Velikost jednotlivých mikrodomén MCC je určována eisosomem, cytosolickým proteinovým agregátem asociovaným s plasmatickou membránou. Lineární eisosom je stabilizován specializovanými coil-coiled proteiny – Seg1 (S. cerevisiae) a Sle1 (S. pombe). Kvantitativní morfologickou analýzou jsme porovnali průměrnou délku eisosomů v buňkách exprimujících samotný Seg1 v jedné nebo dvou genových kopiích a buňkách exprimujících oba stabilizační proteiny Seg1 a Sle1. A.Pozorované buňky byly roztříděny do tří kategorií: s krátkými (do 0,5μm; vlevo), prodlouženými (mezi 0,5 a 1,0μm; uprostřed) a dlouhými eisosomy (>1μm; vpra- vo). B. Změny v procentuálním zastoupení jednotlivých kategorií ve sledovaných buněčných liniích ukázaly, že efektivita Sle1 v procesu stabilizace eisosomu, vyjádřená jako průměrná délka MCC mikrodomén v buňce, je významně vyšší v porovnání s jeho S. cerevisiae homologem Seg1. Signál: fluorescence SpPil1-mRFP. Měřítko: 5μm.
|
GA ČR P302/15-10641S, Specifické mikrodomény plasmatické membrány v regulaci stárnutí, 2015-2017
2017
Vaškovičová, K., Awadová, T., Veselá, P., Balážová, M., Opekarová, M., Malínský, J.: (2017) mRNA decay is regulated via the spatial sequestration of the conserved 5 '-3 ' exoribonuclease Xrn1 at a specific microdomain of the yeast plasma membrane. European Journal of Cell Biology. 96(6): 591-599.
2016
Chum, T., Glatzová, D., Kvíčalová, Z., Malínský, J., Brdička, T., Cebecauer, M.: (2016) The role of palmitoylation and transmembrane domain in sorting of transmembrane adaptor proteins. J. Cell Sci., 129(1): 95-107.
Malínský, J., Opekarová, M.: (2016) New Insight Into the Roles of Membrane Microdomains in Physiological Activities of Fungal Cells. Int. Rev. Cell Mol. Biol., 325: 119-180.
Malínský, J., Tanner, W., Opekarová, M.: (2016) Transmembrane voltage: Potential to induce lateral microdomains. Acta Mol. Cell Biol. Lipids, 1861(8 Pt B): 806-811.
Plecitá-Hlavatá, L., Engstová, H., Alán, L., Špaček, T., Dlasková, A., Smolková, K., Špačková, J., Tauber, J., Strádalová, V., Malínský, J., Lessard, M., Bewersdorf, J., Ježek, P.: (2016) Hypoxic HepG2 cell adaptation decreases ATP synthase dimers and ATP production in inflated cristae by mitofilin down-regulation concomitant to MICOS clustering. Faseb J., 30(5): 1941-1957.
Pokorná, L., Čermáková, P., Horváth, A., Baile, M.G., Claypool, S.M., Griač, P., Malínský, J., Balážová, M.: (2016) Specific degradation of phosphatidylglycerol is necessary for proper mitochondrial morphology and function. Biochim. Biophys. Acta-Bioenerg., 1857(1): 34-45.
Wang, H.X., Douglas, L.M., Veselá, P., Rachel, R., Malinský, J., Konopka, J.B.: (2016) Eisosomes promote the ability of Sur7 to regulate plasma membrane organization in Candida albicans. Mol Biol Cell., 27(10): 1663-1675.
2015
Grousl, T., Opekarová, M., Strádalová, V., Hašek, J., Malínský, J.: (2015) Evolutionarily Conserved 5'-3' Exoribonuclease Xrn1 Accumulates at Plasma Membrane-Associated Eisosomes in Post-Diauxic Yeast. PLoS One. 10(3): e0122770.
Herman, P., Večeř, J., Opekarová, M., Veselá, P., Jančíková, I., Zahumenský, J., Malinský, J.: (2015) Depolarization affects lateral microdomain structure of yeast plasma membrane. FEBS J. 282(3): 419-434.
Pokorná, L., Čermáková, P., Horváth, A., Baile, M.G., Claypool, S.M., Griač, P., Malínský, J., Balážová, M.: (2015) Specific degradation of phosphatidylglycerol is necessary for proper mitochondrial morphology and function. Biochim Biophys Acta. 1857(1): 34-45.
Vaškovičová, K., Strádalová, V., Efenberk, A., Opekarová, M., Malínský, J.: (2015) Assembly of fission yeast eisosomes in the plasma membrane of budding yeast: Import of foreign membrane microdomains. Eur. J. Cell Biol. 94(1): 1-11.
2014
Vecer, J., Veselá, P., Malínský, J., Herman, P.: (2014) Sphingolipid levels crucially modulate lateral microdomain organization of plasma membrane in living yeast. FEBS Lett. 588(3): 443-449.
2013
Malínský, J., Opekarová, M., Grossmann, G., Tanner, W.: (2013) Membrane microdomains, rafts, and detergent-resistant membranes in plants and fungi. Annu. Rev. Plant Biol. 64: 501-529.
Rinnerthaler, M., Slaba, R., Grousl, T., Strádalová, V., Heeren, G., Richter, K., Breitenbach-Koller, H., Malínský, J., Hasek, J., Breitenbach, M.: (2013) Mmi1, the yeast homologue of mammalian TCTP associates with stress granules in Heat-Shocked Cells and Modulates proteasome activity. PLoS One. 8(10): e77791.