|
Praha, 1. listopadu 2017 – Výzkumný tým Pavla Jungwirtha z Ústavu organické chemie a biochemie AV ČR (ÚOCHB) ve spolupráci s vědci z univerzity
ve švédském Lundu objevili nový způsob, kterým se k sobě mohou vázat peptidy nebo bílkoviny. Výsledky jejich výzkumu nyní publikoval prestižní
americký vědecký časopis Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA (PNAS).
|
|
Ze školy víme, že ionty nebo nabité skupiny nesoucí náboj stejného znaménka se odpuzují. Ve vodném prostředí je ale toto elektrostatické odpuzování výrazně
sníženo a může být kompenzováno jinými molekulovými silami.
Toho využili vědci z Prahy a Lundu, kterým se podařilo najít nový vazebný motiv, kde se kladně nabité postranní řetězce argininových aminokyselin k sobě váží
za přítomnosti záporně nabitých koncových skupin nebo postranních řetězců peptidů či bílkovin. Následně se podařilo identifikovat tento motiv u více než dvou
set významných struktur v databázi bílkovin.
|
|
|
„Nově objevený vazebný způsob nám pomůže pochopit, proč peptidy s velkým obsahem argininů snadno procházejí buněčnou membránou a jak toho využít k efektivnímu
transportu molekul léčiva do buňky,“ říká Pavel Jungwirth.
Skupina Pavla Jungwirtha tak zúročila dlouhodobý výzkum zaměřený na pochopení neobvyklých vlastností aminokyseliny argininu, jež se s nadsázkou v
biochemických kruzích označují souhrnným názvem „argininová magie“.
Článek:
G. Tesei, M. Vazdar, M. Ringkjøbing Jensen, C. Cragnell, P.E. Mason, J. Heyda, M. Skepö, P. Jungwirth, M. Lund:
Self-association of a highly charged arginine-rich cell-penetrating peptide.
Proceedings of the National Academy of Sciences 114 (43): 11428-11433, 2017
|
