Každý z pěti známých podtypů muskarinových receptorů se uplatňuje při zprostředkovávání specifických fyziologických funkcí. K omezení vedlejších účinků by léky, cílené na jednotlivé podtypy, měly vykazovat vazebnou nebo funkční selektivitu. Díky vysokému stupni homologie ortosterického vazebného místa je selektivita klasických agonistů velmi malá. Ektopičtí agonisté, například xanomelin nebo AC-42, však představují novou skupinu látek, které se vážou také na jiné než klasické vazebné místo a vykazují jedinečnou funkční podtypovou selektivitu, jejíž mechanismus není znám. Navrhujeme provést podrobnou analýzu aktivace receptorů, jejich oligomerizace  a konformačních změn vyvolaných ektopickými a klasickými agonisty s cílem odhalit molekulární mechanismy, které jsou odpovědné za funkční selektivitu ektopických agonistů. K dosažení tohoto cíle využijeme funkčních pokusů ke stanovení kinetiky aktivace receptoru, přenos energie fluorescenční rezonancí u modifikovaných receptorů ke studiu konformačních změn a oligomerizace a molekulární modelování k ověření získaných údajů. Znalost molekulárních mechanismů funkční selektivity netypických agonistů je nepostradatelná pro navrhování struktury látek, působících jako selektivní agonisté, pro léčení specifických onemocnění.

Chemická struktura xanomelinu.