Virové a mikrobiální proteiny | Skupina Ivy Pichové

O naší skupině

Výzkum v naší laboratoři se zaměřuje hlavně na funkční a strukturní studie klíčových proteinů viru hepatitidy B a mykobakterií a jejich interakce s buněčnými proteiny, dále pak na proteiny patogenních kvasinek a ve spolupráci s chemickými ekology také na enzymy zapojené v biosyntéze hmyzích feromonů.

Výzkumné projekty zahrnují proteinové inženýrství, purifikaci a charakterizaci proteinů, enzymologii, NMR a rentgenovou proteinovou strukturní analýzu, izolaci a analýzu komplexů buněčných a patogenních proteinů, škálu molekulárně biologických metod a elektronovou mikroskopickou analýzu. Naše úzká spolupráce s organickými chemiky umožňuje multioborový výzkum zaměřený na identifikaci a charakterizaci enzymů zapojených do metabolizmu léčiv a testování potenciálních inhibitorů.

Skupina je členem Výzkumného centra Gilead Science & ÚOCHB, projektů NPU 1 a OPVVV.

Aktuality

Zobrazit vše

Dája placed third in high school student competition

Přejít na článek

Structural determinants for subnanomolar inhibition of the secreted aspartic protease Sapp1p from <i>Candida parapsilosis</i>

Structural determinants for subnanomolar inhibition of the secreted aspartic protease Sapp1p from Candida parapsilosis

J. Dostál J. Brynda L. Vaňková S. R. Zia O. Heidingsfeld M. Lepšík

Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 36 (1): 914-921 (2021)

Pathogenic Candida albicans yeasts frequently cause infections in hospitals. Antifungal drugs lose effectiveness due to other Candida species and resistance. New medications are thus required. Secreted aspartic protease of C. parapsilosis (Sapp1p) is a promising target. We have thus solved the crystal structures of Sapp1p complexed to four peptidomimetic inhibitors. Three potent inhibitors (K_i: 0.1, 0.4, 6.6 nM) resembled pepstatin A (K_i: 0.3 nM), a general aspartic protease inhibitor, in terms of their interactions with Sapp1p. However, the weaker inhibitor (Ki: 14.6 nM) formed fewer nonpolar contacts with Sapp1p, similarly to the smaller HIV protease inhibitor ritonavir (K_i: 1.9 µM), which, moreover, formed fewer H-bonds. The analyses have revealed the structural determinants of the subnanomolar inhibition of C. parapsilosis aspartic protease. Because of the high similarity between Saps from different Candida species, these results can further be used for the design of potent and…

Přejít na publikaci

Desaturase specificity is controlled by the physicochemical properties of a single amino acid residue in the substrate binding tunnel

A. Buček M. Vazdar M. Tupec A. Svatoš I. Pichová

Computational and Structural Biotechnology Journal 18: 1202-1209 (2020)

Přejít na publikaci

Hepatitis B Core Protein Is Post-Translationally Modified through K29-Linked Ubiquitination