Skupina Kvida Stříšovského

O naší skupině

Výzkumný program skupiny je zaměřen na biologické membrány a enzymatickou katalýzu v jejich kontextu. Studujeme všudypřítomné intramembránové proteasy z rodiny rhomboidů a mechanistické aspekty jejich funkcí, které jsou relevantní pro biologickou signalizaci, biogenezi membránových proteinů a jejich proteostázi. Při naší práci integrujeme nástroje a přístupy membránové biochemie, enzymologie a strukturní biologie, abychom zjistili jak rhomboidy rozpoznávají své substráty, a uplatňujeme metody kvantitativní proteomiky, buněčné biologie a genetiky, abychom odhalili funkce rhomboidů v organismech. Jsme mezinárodní výzkumná skupina a vítáme motivované studenty a postdoky, kteří by měli zájem s námi pracovat. Neváhejte se ozvat.

Upozornění: EN verze těchto stránek je aktualizována častěji, rozsáhleji a pečlivěji. Koukněte raději tam.

Rhomboid intramembrane protease YqgP licenses bacterial membrane protein quality control as adaptor of FtsH AAA protease

J. Began B. Cordier J. Březinová J. Delisle R. Hexnerová P. Srb P. Rampírová M. Kožíšek M. Baudet J. Couté A. Galinier V. Veverka T. Doan K. Stříšovský

EMBO Journal 39 (10): e102935 (2020)

Magnesium homeostasis is essential for life and depends on magnesium transporters, whose activity and ion selectivity need to be tightly controlled. Rhomboid intramembrane proteases pervade the prokaryotic kingdom, but their functions are largely elusive. Using proteomics, we find that Bacillus subtilis rhomboid protease YqgP interacts with the membrane‐bound ATP‐dependent processive metalloprotease FtsH and cleaves MgtE, the major high‐affinity magnesium transporter in B. subtilis. MgtE cleavage by YqgP is potentiated in conditions of low magnesium and high manganese or zinc, thereby protecting B. subtilis from Mn²⁺/Zn²⁺ toxicity. The N‐terminal cytosolic domain of YqgP binds Mn²⁺ and Zn²⁺ ions and facilitates MgtE cleavage. Independently of its intrinsic protease activity, YqgP acts as a substrate adaptor for FtsH, a function that is necessary for degradation of MgtE. YqgP thus unites protease and pseudoprotease function, hinting at the evolutionary origin of rhomboid…

Přejít na publikaci

Maintenance of organellar protein homeostasis by ER-associated degradation and related mechanisms

M. K. Lemberg K. Stříšovský

Molecular Cell 81 (12): 2507-2519 (2021)

Přejít na publikaci

The Rhomboid Superfamily: Structural Mechanisms and Chemical Biology Opportunities

A. Tichá B. Collis K. Stříšovský

Trends in Biochemical Sciences 43 (9): 726-739 (2018)

Přejít na publikaci

General and Modular Strategy for Designing Potent, Selective, and Pharmacologically Compliant Inhibitors of Rhomboid Proteases

A. Tichá S. Stanchev K. R. Vinothkumar D. C. Mikles P. Pachl J. Began J. Škerle K. Švehlová M. T. N. Nguyen S. H. L. Verhelst D. C. Johnson D. A. Bachovchin M. Lepšík P. Majer K. Stříšovský

Cell Chemical Biology 24 (12): 1523-1536 (2017)

Přejít na publikaci

Substrate binding and specificity of rhomboid intramembrane protease revealed by substrate-peptide complex structures

S. Zoll S. Stanchev J. Began J. Škerle M. Lepšík L. Peclinovská P. Majer K. Stříšovský

EMBO Journal 33 (20): 2408-2421 (2014)

Přejít na publikaci