Pro každou buňku je důležité neustále kontrolovat iontové složení svého vnitřního prostředí (cytoplasmy). Má-li odolávat vysokým koncentracím solí (např. NaCl), musí být schopna se zbavovat kationtů sodíku (Na⁺). Výstup kationtů draslíku (K⁺) ven z buňky zase souvisí s regulací vnitrobuněčného pH a membránového potenciálu. Transport těchto kationtů ven z buňky výměnou za protony zajišťují v buňkách všech eukaryotických organismů, od jednobuněčných kvasinek až po člověka, tzv. Na⁺/H⁺ antiportery. Pro případné farmakologické zásahy do iontové rovnováhy buňky je nutné rozluštit na molekulární úrovni, jak struktura antiporteru ovlivňuje jeho funkce.

Na⁺/H⁺ antiportery se jako většina membránových proteinů skládají z části, která se nachází v membráně a části orientované do cytoplasmy - hydrofilního C-konce (viz. obrázek). Dosud se předpokládalo, že to, které ionty budou antiporterem přenášeny, určuje pouze transmembránová část. V naší nové práci však demonstrujeme, že pro určení substrátové specificity (zejména schopnosti transportovat K⁺) je důležité i složení hydrofilního C-konce antiporteru.  

Pro studii jsme konkrétně využili jednobuněčný modelový organismus eukaryotních buněk – kvasinku Saccharomyces cerevisiae, ve které jsme exprimovali antiporter Sod2-22 z osmotolerantní kvasinky Zygosaccharomyces rouxii, který účinně exportuje z buněk pouze kationty Na⁺ a Li⁺, ale ne K⁺. Zjistili jsme, že záměna pouze jedné aminokyseliny (zavedení záporně nabitého zbytku nebo odstranění kladně nabitého zbytku) v jedné z C-koncových konzervovaných oblastí (C3) umožnila tomuto antiporteru transportovat i K⁺. Zkrácení nebo nahrazení C-terminální části ZrSod2-22 C-koncem z jiného K⁺-transportujícího antiporteru (S. cerevisiae Nha1 nebo Z. rouxii Nha1) také vedlo k antiporteru s kapacitou exportovat K⁺. Tato práce poskytuje řadu nových poznatků o vztahu mezi strukturou a funkcí v rodině Na⁺/H⁺ antiporterů v eukaryotních buňkách.