Bílkoviny jsou nezbytné pro stavbu buněk a tkání, transport a metabolismus látek, ale i pro řízení buněčných dějů. Správné fungování bílkovin závisí nejen na jejich množství, ale i prostorovém uspořádání. Článek shrnuje děje od syntézy, posttranslačních modifikací a skládání až po odbourávání bílkovin z pohledu předcházení vzniku chybně uspořádaných molekul.
K dalšímu čtení v Živě
Genetika prionových onemocnění (2002, 2: 50–5)
Proteinová sekrece buněk savců aneb jak si buňky povídají a jak jim naslouchat (2013, 2)
Seznam použité literatury a pracovní listy jsou v PDF formátu ke stažení níže pod obrazovou galerií.
Proteins are the key molecules necessary for the building of cell and tissue structure, transport and metabolism and also for regulation of cellular processes. The proper function of proteins depends not only on the amount, but also on the correct folding of their molecules. We review the synthesis, posttranslational modifications, folding and degradation of proteins with respect to the prevention of protein misfolding.
-
Obecná struktura aminokyselin v živých organismech. Karboxylová a aminová skupina jsou navázány na stejný atom uhlíku (α-uhlík). Postranní řetězec R určuje fyzikálně-chemické vlastnosti aminokyseliny. Orig. H. Kupcová Skalníková
-
Tzv. ústřední dogma molekulární biologie, zavedené britským molekulárním biologem a fyzikem Francisem Crickem (1916–2004), definuje jednosměrný přenos genetické informace v buňkách z nukleových kyselin do bílkovin. Orig. H. Kupcová Skalníková
-
Posttranslační modifikace bílkovin – ovlivňují aktivitu, stabilitu a lokalizaci dané bílkoviny v buňce. Umožňují např. rozpoznávání a přenos signálů, řídí aktivitu enzymů i expresi genů. Bílkovina kódovaná jedním genem tak nabývá desítek až stovek forem (proteoforms). Orig. H. Kupcová Skalníková
-
Struktura bílkovin. A – primární struktura amyloidového prekurzorového proteinu (APP). Bílkovina je tvořena řetízkem 770 aminokyselin, který jedenkrát prochází cytoplazmatickou membránou, větší část molekuly vyčnívá vně buňky. Červeně jsou vyznačeny aminokyseliny, které mohou podléhat posttranslačním úpravám. Modře cysteiny, kde může dojít ke spojování za tvorby disulfidických můstků. Žlutě je zvýrazněn signální peptid – N-konec určující lokalizaci bílkoviny v buňce. B – sekundární struktura části APP bílkoviny se zvýrazněnými oblastmi šroubovice (helixu) a skládaného listu. C – terciární struktura části APP bílkoviny (vlevo). Vpravo pak zvětšená spodní část se žlutě zvýrazněnými disulfidickými můstky. D – kvartérní struktura E1 domény bílkoviny APP – dimeru složeného ze dvou stejných molekul. Orig. H. Kupcová Skalníková
-
Ubikvitin-proteazomový systém zahrnuje kaskádu tří enzymů (E1, E2, E3), které zprostředkovávají připojení ubikvitinu (Ub) na bílkoviny určené k odbourání. Bílkovina s navázaným řetízkem Ub je rozložena v proteazomu tvořeném více podjednotkami uspořádanými do válcovitého tvaru, uvnitř válce probíhá proteolytické štěpení. Blíže v textu. Orig. H. Kupcová Skalníková
