Laboratoř proteinových struktur Fyziologický ústav AV ČR

hledá kandidáta na pozici

POSTDOKTORAND

Naše skupina se zabývá studiem molekulárních mechanismů regulace vybraných signálních proteinů a zejména úloze protein-proteinových interakcí v těchto dějích. Používáme řadu biofyzikálních a biochemických technik, zejména metody heterologní exprese a purifikace proteinů, cílenou mutagenezi, metody fluorescenční spektroskopie, sedimentační analýzu, rozptyl světla a proteinovou krystalografii.

Požadované je dokončené Ph.D. vzdělání (Biochemie, Biologie, nebo podobné). Znalost metod molekulární biologie, exprese a purifikace proteinů je výhodou. Nabízíme přátelské prostředí, plat dle mzdových tarifů plus osobní ohodnocení, smlouva na tři roky s možností prodloužení, 5 týdnů dovolené.

Nástup: dle dohody

Strukturovaný životopis, motivační dopis a jména dvou referencí zasílejte na adresu: obsilova@biomed.cas.cz. Vybraní kandidáti budou pozváni na pohovor.

Vybrané publikace:

VEISOVA D, MACAKOVA E, REZABKOVA L, SULC M, VACHA P, SYCHROVA H, OBSIL T, OBSILOVA V (2012)

Role of individual phosphorylation sites for the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth1. Biochem J. 443: 663-670.

REZABKOVA L, MAN P, NOVAK P, HERMAN P, VECER J, OBSILOVA V, OBSIL T (2011)

Structural basis for the 14-3-3 protein-dependent inhibition of G-protein signaling 3 (RGS3) function. J Biol Chem. 286(50):43527-36.

VEISOVA D, REZABKOVA L, STEPANEK M, NOVOTNA P, HERMAN P, VECER J, OBSIL T, OBSILOVA V (2010)

C-terminal segment of yeast BMH proteins exhibits different structure compared to other 14-3-3 protein isoforms. Biochemistry 49(18): 3853 – 3861.

OBSIL T, OBSILOVA V. (2011) Structural basis of 14-3-3 protein functions.

Semin Cell Dev Biol. 22(7):663-72.

OBSIL T, OBSILOVA V (2011) Structural basis for DNA recognition by FOXO proteins.

Biochim Biophys Acta. 1813(11):1946-53.

OBSILOVA V, HERMAN P, VECER J, SULC M, TEISINGER J, OBSIL T (2004)14-3-3 zeta C-terminal stretch changes its conformation upon ligand binding and phosphorylation at Thr(232).

J Biol Chem 279 (6): 4531-4540.